La modificación postraduccional
de una proteina es un cambio químico ocurrido en
esta después de su sintesis proteica. Las modificaciones postraduccionales ocurren
mediante cambios químicos de los aminoacidos que constituyen las proteínas y
pueden ser de muchos tipos.
PLEGAMIENTO
Todavía no se sabe con certeza
cómo la información de una secuencia primaria de aminoácidos guía su estructura
tridimensional. El plegamiento comienza en cuanto se sintetizan más de 30 aa
—son los que el ribosoma protege—. Por ejemplo, la ß-galactosidasa comienza a
formar los tetrámeros antes de terminar cada monómero.
La
importancia del plegamiento se refleja en que algunas enfermedades tienen su
base molecular en proteínas mal plegadas:
- La enfermedad de Alzheimer se origina en la acumulación de la proteína
ß-amiloide mal plegada
- La enfermedad de las vacas locas, scrapie en ovejas o enfermedad de
Creutzfeld-Jacob se debe a la acumulación de la proteína priónica PrP
plegada incorrectamente que además cataliza la conversión de las PrP bien
plegada en una PrP mal plegada.
Pueden ocurrir
una vez finalizada la síntesis del péptido, una vez liberado del ribosoma o,
más frecuentemente, de forma simultánea a su síntesis. Son muchos los tipos de
modificaciones que se pueden encontrar.
AMINOÁCIDOS MODIFICABLES
Sin tener en
cuenta modificaciones del tipo entrecruzamiento, la unión de
fosfatidil-inositol, la formación de piroglutamato, la formación de diftamida,
la formación de al-lisina o la formación de dionas, los aminoácidos que no se
suelen modificar son Gly, Ala (aminoácidos pequeños), Leu, Ile, Val o Trp
(aminoácidos hidrófobos).
DESFORMILACIÓN
La desformilasa
procariótica elimina el formilo de la fMet en la primera posición de las
proteínas al poco de aparecer el extremo N fuera del ribosoma.
PUENTES DISULFURO
Se trata de la
formación de un enlace covalente entre dos Cys de la misma o distintas cadenas
polipeptídicas. Se consigue mediante una reacción redox catalizada por la proteína-disulfuro-isomerasa
en presencia de glutatión, que sufre el proceso inverso (ruptura de su doble
enlace). Si se revierte esta modificación, la proteína se desnaturaliza.
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